Kas ir prolīns: Prolīna izpratne
Prolīns ir cilvēka organismā neaizstājama aminoskābe. Prolīnam ir trīs formas: DL-prolīns, L-prolīns un D-prolīns. Prolīns, ko parasti sauc, ir L-prolīns, dabiski sastopama aminoskābe, kas istabas temperatūrā ir kolonnu kristāls. Sildot, tas ātri sadalās pie 215-220 grādiem. Tas šķīst karstā ūdenī un etanolā, ar nedaudz saldenu garšu un ir higroskopisks. Sārmainā šķīdumā tas griežas pa kreisi. [ ]D25-86,5 grādi (ūdens), -60,4 grādi (5N sālsskābe). Tas ir atrodams dažādos proteīnos. Tā ir vidēji bagāta aminoskābe jūras planktona organismos, un tā ir arī jūras ūdenī, daļiņās un jūras nogulumos.
Kas ir prolīns: proteīna struktūras īpašības
Prolīna sānu ķēdes unikālā cikliskā struktūra nodrošina prolīnam izcilu konformācijas stingrību salīdzinājumā ar citām aminoskābēm. Tas ietekmē arī peptīdu saites veidošanās ātrumu starp prolīnu un citām aminoskābēm. Kad prolīns ir saistīts ar amīda grupu peptīdu saitē, tā slāpeklis nav saistīts ar ūdeņradi, kas nozīmē, ka tas nevar ziedot ūdeņraža saites, bet var pieņemt ūdeņraža saites.
Peptīdu saišu veidošanās ar ienākošo Pro-tRNAPro notiek daudz lēnāk nekā ar jebkuru citu tRNS, kas ir N-alkilaminoskābju vispārēja iezīme. Arī peptīdu saites veidošanās starp ienākošo tRNS un ķēdi, kas beidzas ar prolīnu, notiek lēni. Prolīna-prolīna saites veidošanās ir vislēnākā.
Prolīna unikālā konformācijas stingrība ietekmē proteīnu sekundāro struktūru prolīna atlieku tuvumā un var izskaidrot lielāku prolīna izplatību termofīlo baktēriju proteīnos. Olbaltumvielu sekundāro struktūru var aprakstīt ar proteīna mugurkaula divvirsmas leņķiem φ, ψ un ω. Prolīna sānu ķēdes cikliskā struktūra nofiksē leņķi φ aptuveni -65 grādos.
Prolīns var darboties kā struktūras traucētājs tradicionālajos sekundārās struktūras elementos, piemēram, spirālēs un loksnēs; tomēr prolīns parasti ir atrodams arī kā x-tais atlikums -spirālē un -lokšņu malās. Prolīna lactobacillus pulveris ir izplatīts arī pagriezienos (cita sekundārā struktūra), kas palīdz veidot pagriezienus. Tas var izskaidrot dīvaino faktu, ka prolīns bieži tiek pakļauts šķīdinātāja iedarbībai, neskatoties uz to, ka tam ir pilnīgi nepolāra sānu ķēde.
Secīgi prolīni vai hidroksiprolīni var radīt poliprolīna spirāles, kas ir galvenā kolagēna sekundārā struktūra. Prolīna hidroksilēšana ievērojami palielina kolagēna konformācijas stabilitāti ar prolilhidroksilāzes palīdzību. Tāpēc prolīna hidroksilēšana ir būtisks bioķīmisks process augstāku organismu saistaudu uzturēšanai. Smagas slimības, piemēram, skorbuts, var izraisīt šīs hidroksilēšanas defekti, piemēram, prolilhidroksilāzes mutācijas vai būtisku askorbīnskābes (C vitamīna) kofaktoru trūkums.